f. Proteína que constituye el pigmento respiratorio de los hematíes, glóbulos rojos o eritrocitos, al cual deben éstos su coloración; se representa normalmente por el símbolo Hb. La hemoglobina está formada por una proteína, la globina, y cuatro moléculas de hem*. La porción de globina está constituida, a su vez, por dos cadenas ex (cada una de las cuales contiene 141 residuos) y dos cadenas {3 (cada una de las cuales contiene 146 residuos). Las cuatro cadenas polipeptídicas se adaptan conjuntamente y adoptan una disposición aproximadamente tetraédrica, para constituir la característica estructura cuaternaria de la hemoglobina. Cada cadena (de estructura terciaria) contiene un grupo hem, alejados unos de otros e inclinados con ángulos diferentes. La estructura química de la hemoglobina es fundamental para el desempeño del papel que le está asignado en el organismo: el de transportador de oxígeno en la sangre. En el cuerpo de 105 humanos adultos hay entre 5 y 6 litros de sangre; alrededor de un tercio de este volumen lo ocupan 105 hematíes', que se hallan suspendidos en el plasma. La sangre debe transportar unos 600 litros de oxígeno diarios desde 105 pulmones a 105 tejidos. Casi todo este oxígeno se halla unido a la hemoglobina de 105 hematíes y es transportado por ella. La hemoglobina que se halla contenida en 100 mi de sangre completa se une a unos 20 mi de oxígeno gaseoso. La hemoglobina de 105 hematíes presentes en la sangre arterial que circula desde 105 pulmones hasta 105 tejidos periféricos se halla saturada por oxígeno en un 96, mientras que en la sangre venosa, que retorna al corazón, esta saturación es sólo del 64. Por tanto, de cada 100 mi de sangre que pasan a través de un tejido se libera un tercio del oxígeno que transporta, que equivale a 6,5 mi de oxígeno gaseoso a la presión atmósferica y a la temperatura del cuerpo. Cuando la sangre vuelve a los pulmones, en donde la presión parcial del oxígeno es mucho más alta (100 mm de Hg), la hemoglobina se une rápidamente con más oxígeno hasta que se halla de nuevo saturada al 96. En consecuencia, se puede decir que una solución de hemoglobina puede seguir absorbiendo oxígeno hasta que toda la hemoglobina que contiene se haya convertido en el compuesto conocido por oxihemoglobina (HbO,). Cuando el oxígeno se ha separado de la hemoglobina, ésta recibe el nombre de hemoglobina reducida; al alcanzar ésta los pulmones, en su camino por el sistema circulatorio, está preparada para unirse con más oxígeno y transformarse de nuevo en oxihemoglobina. Además de transportar casi todo el oxígeno necesario desde los pulmones a los tejidos, la hemoglobina transporta una porción significativa, alrededor del 20, del anhídrido carbónico (CO,) y del hidrógeno libre (W) totales formados en los tejidos como productos finales de la respiración, hasta los pulmones y los riñones. Las posiciones de los residuos aminoácidos en las cadenas el y (3 de la molécula de hemoglobina están codificadas genéticamente por genes denominados el y {j, respectivamente. Además de estos genes de la hemoglobina adulta normal, llamada hemoglobina A, los seres humanos poseen también un gen que codifica para una cadena 'Y presente en la hemoglobina fetal, o sea la hemoglobina presente en los hematíes de la sangre del feto humano. La hemoglobina fetal posee una afinidad superior por el oxígeno que la hemoglobina A; de modo que estudios realizados sobre el transporte de oxígeno en mujeres gestantes han mostrado que las curvas de saturación de oxígeno de la sangre fetal y de la maternal son marcadamente diferentes. También se han descubierto mutaciones genéticas que han dado lugar a alteraciones en las posiciones de los residuos aminoácidos en las cadenas peptídicas de la hemoglobina, que originan en muchos casos las llamadas hemoglobinas patológicas, ya que son causa de hernoglobinopattas ". La anemia de la célula falciforme, por ejemplo, es una enfermedad molecular de la hemoglobina. La hemoglobina de estas células, llamada hemoglobina S, es el resultado de una mutación en el gen de la cadena {3; el residuo de ácido glutámico, normalmente presente en la posición 6 de dicha cadena de la hemoglobina A, es sustituido por un residuo de valina, lo cual da por resultado la pérdida de una carga negativa en cada una de las dos cadenas {3. Cuando se desoxigena la hemoglobina S se hace insoluble y forma haces de fibras tubulares, mientras que la hemoglobina A permanece soluble por desoxigenación. Las fibras insolubles de la hemoglobina S desoxigenada son responsables de la deformación de los hematíes y de la adopción de la forma de hoz. Otra mutación análoga se da en la hemoglobina C. pero aquí el residuo de ácido glutámico es sustituido por un residuo de lisina. Por último, la determinación de la cantidad de hemoglobina presente en la sangre constituye una prueba de laboratorio muy sencilla y se efectúa con ayuda de un aparato llamado hemoglobinómetro", aunque es mucho más fiel la determinación por medio de la fotometría, en la que la intensidad de la coloración de una solución de hemoglobina se lee con la ayuda de una célula fotoeléctrica. La cifra normal de hemoglobina es de 90 a 100, que corresponde a 15 g de hemoglobina en 100 g de sangre; es lo que se llama concentración media. En general, esta cifra está disminuida en las anemias y aumentada en las poliglobulias; pero las variaciones de la hemoglobina no son paralelas a las de la anemia, y lo que clínicamente interesa es la relación entre las dos, esto es, el valor globular o proporción de hemoglobina que contiene cada hematíe. El valor globular normal es igual a la unidad, y se obtiene a partir de la cifra de hemoglobina y del número de hematíes por mm'. Por ejemplo, en las anemias isocrómicas u ortocrómicas el valor globular es igual a 1 (el descenso de la hemoglobina y de los glóbulos rojos es paralelo); en las anemias hipocrómicas, es inferior a 0,80; en las hipercrómicas es superior al; en las leucemias suele ser alto, y en las poliglobulias suele ser bajo. 
frecuencia elevada [] baja frecuencia
Distribución geográfica de la hemoglobina S, resultado de la mutación del gen de la cadena {j y responsable de la deformación de los hematíes. 
Representación de una molécula de hemoglobina y de sus cuatro hems.
